Главная Регистрация Статистика Контакты RSS 2.0
   
 
 
Навигация
Главная Все статьи сайта Мировые новости Обратная связь Непрочитанное
 
 
Базовые дисциплины
Анатомия Физиология и этология Латинский язык Цитология Гистология Эмбриология Микробиология Иммунология Генетика Вирусология Фармакология и токсикология
 
 
Естественно-научные дисциплины
Химия Биохимия
 
 
Специальные и клинические дисциплины
Патология Акушерство и гинекология Эпизоотология, инфекционные болезни Паразитология и инвазионные болезни Внутренние незаразные болезни Хирургия
 
 
Другие дисциплины
Зоогигиена Разведение Кормление, кормопроизводство
 
 
Ветеринарная онлайн-библиотека » Новости » Промежуточный обмен белков (лекции)

Новости , Биохимия : Промежуточный обмен белков (лекции)
автор: Admin 13 сентября 2009 просмотров: 10813






метионина в тканях в основном переходит в серу цистеина  и взаимопревращение цистеина в цистин легко превращается, проблема окисления серы всех аминокислот сводится к окислению цистеина.

Метионин является донором лабильных метильных групп. Он используется для синтеза адреналина, тимина, креатина, и других соединений.

Накопление биогенных аминов может оказывать отрицательное влияние и вызывать ряд серьёзных нарушений в организме. Однако органы и ткани как и целостный организм распологают специальными механизмами обезвреживания биогенных аминов, которые в общем сводятся к окислительному дезаминированию с образованием соответствующих альдегидов и освобождением аммиака.

Ферменты, катализирующие эти реакции, получили название моноамин- и диаминоксидаза.

Моноаминооксидаза-ФАД (доска)- содержащий фермент- преимущественно локализуется в митохондриях. Играет исключительно важную роль в организме, регулируя скорость биосинтеза и распада биогенных аминов. Некоторые ингибиторы моноаминооксидазы (например, паргилин) нашли применение при лечении гипертонической болезни и депрессивных состояний.

Сделаем вывод: Таким образом, биогенные амины являются сильными веществами, оказывающими розностороннее влияние на различные функции организма. Некоторые биогенные амины нашли широкое применение в качестве лекарственных средств.

Трансаминирование аминокислот.

 

Под трансаминированием подразумевают реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2) от аминокислоты на кетокислоту с образованием другой аминокислоты, без промежуточного образования аммиака.

Впервые реакция трансаминирования (прежнее название-переаминирование ) были открыты в 1937году отечественными учеными А.Е.Браунтштейном и М.Г.Крицман при изучении дезаминирования глутаминовой кислоты в мышечной ткани.

Реакция трансаминирования являются обратимыми и как выяснилось, универсальными для всех живых организмов.

Если на ПВК транспортируется аминогруппа с какой-нибудь из аминокислот, то образуется при этом аминокислота аланин.

CH3                NH2                CH3

C=O                         CH-NH2

COOH                      COOH

ПВК                          Аланин
 В этом случае  NH2 -группу переносит фермент аланин -аминотрансфераза (АлАт) локализующихся в основном в цитоплазме.

Глицин является уникальной аминокислотой белковой молекулы благодаря отсутствию ассиметрического атома углерода.

CH2-COOH  

NH2  глицин

Тем не  менее метаболически он связан с химическими компонентами организма  в большей степени чем любая другая аминокислота.

Глицин в ряде синтезов выполняет уникальные функции, в частности в образовании белков, пуриновых нуклеотидов, гема гемоглобина, парных желчных кислот, серина и так далее.

Поскольку серин легко превращается в ПВК под действием сериндегидратазы, в тканях имеются условия для превращения глицина (через серин) в пируват (ПВК), и этим путём для участия глицина в углеводном обмене  и процессе трансаминирования.

Исключительная роль серина в биосинтезе сложных белков- фосфопротеидов, а также фосфолипидов.

Проблема обезвреживания аммиака в организме.

В организме животных подвергаются распаду большое количество аминокислот, при этом в результате дезаминирования, трансаминирования и окисления биогенных аминов освобождается большое количество аммиака(NH3), являющегося высокотоксичным соединением.Поэтому концентрация аммиака в организме должна сохраняться на низком уровне.

Для этого аммиак должен подвергаться связыванию в тканях с образованием нетоксичных соединений, легко выделяемых с мочой.

Одним из путей связывания аммиака в организме, в частности в мозге, сетчатки глаза, почках, печени, и мышцах является биосинтез глутамина и аспарагина.

Часть аммиака легко связывается с альфа-кетоглутаровой кислотой благодаря обратимости глутаматдегидрогеназной реакции.

Глутамин, кроме того, используется в качестве резервного источника аммиака, необходимого для нейтрализации кислых продуктов обмена при ацидозе.

Реакции трансаминирования протекают при участии специфических ферментов, названных А.Е.Браунштейном аминоферазами (или по современной классификации аминотрансферазами или трансаминазами).

В переносе аминогрупп активное участие принимает кофермент трансаминаз-пиридоксальфосфат-производное витамина В6.       

Клиническое значение определения активности трансаминаз.

Ввиду широкого распространения и высокой активности трансаминаз в органах и тканях человека и животных, а также сравнительно низкой величин активности этих ферментов в крови были предприняты попытки определения уровня ряда трансаминаз в сыворотке крови при органических и функциональных поражений разных органов.

Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы АсАт и АиАт.

Органические поражения при острых и хронических заболеваниях, сопровождающиеся деструкцией клеток, приводят к выводу трансаминаз из очага поражения в кровь.

Так при инфаркте миокарда уровень АсАт сыворотки крови уже через 3-5 часов после наступления инфаркта резко повышается (в 10- 100 раз). Максимум активности обеих трансаминаз крови приходится на конец первых суток, а уже через 2-3 дня уровень сывороточных трансаминаз возвращается к норме.

При гепатитах также наблюдается гипертрансаминаземия за счет преимущественного повышения уровня АлАт.

Гипертрансаминаземия может иметь место при заболевании других органов ( почки, поджелудочная железа) и при острых отравлениях.Опухоли печени или метастазы опухолей органов в печень характеризуется умеренным повышением трансаминазной активности сыворотки крови.

Повышение уровня трансаминаз сыворотки крови отмечено при обширных травмах, гангрене конечностей, прогрессивной мышечной дистрофии и так далее.

Таким образом, трансаминазный тест сыворотки крови, несомненно, является весьма перспективным лабораторным методом, оказывая врачу большую помощь при постановке диагноза болезней сердца, печени, скелетной мускулатуры и других органов.

Благодарю за внимание.

У кого есть вопросы?







 
 
Ключевые теги: аминокислоты, белок, организм, реакция, кровь, тирозин
Уважаемый посетитель, Вы зашли на сайт как незарегистрированный пользователь. Мы рекомендуем Вам зарегистрироваться либо зайти на сайт под своим именем.

Другие новости по теме:

  • Аминокислоты - краткая характеристика, пищевые источники (конспект)
  • БИОХИМИЯ НЕРВНОЙ ТКАНИ
  • ВЗАИМОСВЯЗЬ И РЕГУЛЯЦИЯ ПРОЦЕССОВ ОБМЕНА ВЕЩЕСТВ В ОРГАНИЗМЕ (реферат)
  • Патологическая физиология печени (Патологическая физиология, глава из книги ...
  • Опухолевый рост (Патологическая физиология, глава из книги)


  •  (голосов: 5)
     
     
     
    Авторизация
    Логин:
    Пароль:
     
     
    Партнёры
     
    Календарь
    «    Август 2018    »
    ПнВтСрЧтПтСбВс
     
    1
    2
    3
    4
    5
    6
    7
    8
    9
    10
    11
    12
    13
    14
    15
    16
    17
    18
    19
    20
    21
    22
    23
    24
    25
    26
    27
    28
    29
    30
    31
     
     
    Метки
    бактерии, Болезнь, вакцина, вещество, Вирус, Возбудитель, гормоны, железы, животные, заболевание, инфекция, кислота, кислоты, кишечник, клетка, клетки, корм, кровь, Лечение, матка, мозг, молоко, натрий, оболочка, опухоль, организм, органы, печень, препарат, процесс, раствор, реакция, свиньи, скот, сосуды, сыворотка, телята, температура, ткани, функции

    Показать все теги
     
    Рекомендуем
     
     
     
    Каталог : Анатомия Физиология и этология Латинский язык Гистология Эмбриология Микробиология Вирусология Генетика Фармакология и токсикология Биохимия Патология Акушерство и гинекология Эпизоотология, инфекционные болезни Паразитология и инвазионные болезни Внутренние незаразные болезни Хирургия Зоогигиена Разведение животных Кормление, кормопроизводство
    При использовании материалов сайта, гиперссылка на на www.vetlib.ru обязательна. 
    Copyright © 2009-2017 VetLib.ru